Рецепторні механізми взаємодії легеневого епітелію з патогенами різного генезу
Ключові слова:
гістологія, Toll – подібні рецептори, ACE2 рецептори, епітелій повітряносних шляхів, респіраторний епітелій легень.Анотація
Дихальна система є одними з воріт через які до організму потрапляють патогени вірусного або бактеріального походження. Первинний контакт патогена з клітинами епітелія слизових оболонок, обумовлений взаємодією з рецепторами клітини, визначає напрямок реакції організму, пов’язаний з формуванням обмежувального запального процесу, або з проникненням патогену до клітин і використанням ресурсів організму для власної реплікації та разповсюдження. Взаємодія епітеліальних клітин дихальної системи під час респіраторних вірусних інфекцій відіграє провідну роль для забезпечення противірусних реакцій з боку організму людини. Здійснюється це за допомогою двох основних рецепторів: Toll – подібні та АСЕ2. Епітеліальні клітини, що охоплюють дихальні шляхи від носової порожнини до альвеолярних відділів, реагують на вірусні інфекції шляхом вироблення цитокінів та хемокінів, які взаємодіють з імунними клітина та безпосередньо з вірусами. При контактній взаємодії патогенів вірусної природи з легеневим епітелієм відбувається активація двох різнонаправлених клітинних рецепторних систем, що одночасно реалізують процеси інкорпорації віруса до клітини-мішені та активацію процесів вродженого та адаптивного імунітету, що проявляють себе на місцевому та системному рівнях та направлені на нейтралізацію вірусного чинника та елімінацію пошкоджених клітин.
Посилання
Janeway CA, Medzhitov R. Introduction: the role of innate immunity in the adaptive immune response. Semin Immunol. 1998;10(5):349-3.
Меdzhitov R, Janeway C. Innate Immunity. N. Engl. J. Med. 2000;343(5):338-44.
Yoneyama M, Fujita T. Function of RIG-I-like receptors in antiviral innate immunity. J. Biol. Chem. 2007;282(21):15315-8.
Jin MS, Lee JO. Structures of the toll-like receptor family and its ligand complexes. Immunity. 2008;29(2):182-91.
O’Neill LAJ, Dinarello CA. The IL-1 receptor/toll-like receptor superfamily: crucial receptors for inflammation and host defense. Immunol Today. 2000;21(5):206-9.
Lukić IK, Jelusić-Drazić , Kovacić N, Grcević D. Damage-associated molecular patterns – emerging targets for biologic therapy of childhood arthritides. Inflamm. Allergy Drug Targets. 2009;8(2):139-45.
Kovalchuk LV, Svitich OA, Gankovskaya LV, Mironshichenkova AM, Gankovsky VA. [The role of Toll-like receptors in the pathogenesis of human infectious diseases]. Kursk Scientific and Practical Bulletin. Man and his health. 2012;2:147. Russian.
Simbirtsev AS, Gromova AYu. [Functional polymorphism of regulatory cytokine genes]. Cytokines and inflammation. 2005;4(1):310-318. Russian.
Abaturov AE, Volosovets AP, Yulish EI. [The role of Toll-like receptors in the recognition of pathogen-associated molecular structures of infectious pathogens and the development of inflammation. Part 1. The TLR family]. Child health. 2012;5:116-21. Russian.
Scheblyakov DV, Logunov DYu, Tukhvatulin AI, et al. [Toll-like receptors (TLRs) and their significance in tumor progression]. Acta naturae. 2010;3(6):28-37. Russian.
Liu Q, Ding JL. The molecular mechanisms of TLR-signaling cooperation in cytokine regulation. Immunol Cell Biol. 2016;94(6):538-42.
Perales-Linares R, Navas-Martin S. Toll-like receptor 3 in viral pathogenesis: friend or foe? Immunology. 2013;140(2):153-67.
O'Neill LA, Bowie AG. The family of five: TIR-domain-containing adaptors in Toll-like receptor signalling. Nat Rev Immunol. 2007;7(5):353-64.
Takeda K, Akira S. Toll-like receptors in innate immunity. Int. Immunol. 2005;17:1-14.
Kawai T, Akira S. The role of pattern-recognition receptors in innate immunity: update on Toll-like receptors. Nat. Immunol. Nature Publishing Group. 2010;11(5):373-84.
Zhang FX, Kirschning CJ, Mancinelli R. et al. Bacterial lipopolysaccharide activates nuclear factor-b through interleukin-1 signaling mediators in cultured human dermal endothelial cells and mononuclear phagocytes. J. Biol. Chem. 1999;274(12):7611-4.
Lehnardt S. Innate immunity and neuroinflammation in the CNS: the role of microglia in Toll-like receptor-mediated neuronal injury. Glia. 2010;58(3):253-63.
Kumar H, Kawai T, Akira S. Pathogen recognition by the innate immune system. Int. Rev. Immunol. 2011;30:16-34.
Tan KS, Ong HH, Yan Y, Liu J, Li C, Ong YK, et al. In vitro model of fully differentiated human nasal epithelial cells infected with rhinovirus reveals epithelium-initiated immune responses. J Infect Dis. 2018;217:906–15.
Yan Y, Tan KS, Li C, Tran T, Chao SS, Sugrue RJ, et al. Human nasal epithelial cells derived from multiple subjects exhibit differential responses to H3N2 influenza virus infection in vitro. J Allergy Clin Immunol. 2016;138(1):276-81.
Dominguez SR, Travanty EA, Qian Z, Mason RJ. Human coronavirus HKU1 infection of primary human type II alveolar epithelial cells: cytopathic effects and innate immune response. PLoS One. 2013;8(7):e70129.
Lau SK, Lau CC, Chan KH, Li CP, Chen H, Jin DY, et al. Delayed induction of proinflammatory cytokines and suppression of innate antiviral response by the novel Middle East respiratory syndrome coronavirus: implications for pathogenesis and treatment. J Gen Virol. 2013;94:2679–90.
Yoshikawa T, Hill TE, Yoshikawa N, Popov VL, Galindo CL, Garner HR, Peters CJ, Tseng CT. Dynamic innate immune responses of human bronchial epithelial cells to severe acute respiratory syndrome-associated coronavirus infection. PLoS ONE. 2010;5(1):e8729.
Anderson KV, Jurgens G, Nusslein-Volhard C. Establishment of dorsal-ventral polarity in the Drosophila embryo: genetic studies on the role of the Toll gene product. Cell. 1985;42:779–789.
Takeuchi O, Akira S. Pattern recognition receptors and inflammation. Cell. 2010;140:805–820.
Takeuchi O, Kawai T, Muhlradt PF, Morr M, Radolf JD, Zychlinsky A, Takeda K, Akira S. Discrimination of bacterial lipoproteins by Toll-like receptor 6. Int Immunol. 2001;13:933–940.
Medzhitov R, Preston-Hurlburt P, Kopp E, Stadlen A, Chen C, Ghosh S, Janeway CA Jr. MyD88 is an adaptor protein in the hToll/IL-1 receptor family signaling pathways. Mol Cell. 1998;2:253–258.
Horng T, Barton GM, Flavell RA, Medzhitov R. The adaptor molecule TIRAP provides signalling specificity for Toll-like receptors. Nature. 2002;420:329–333.
Adachi O, Kawai T, Takeda K, Matsumoto M, Tsutsui H, Sakagami M, Nakanishi K, Akira S. Targeted disruption of the MyD88 gene results in loss of IL-1- and IL-18-mediated function. Immunity. 1998;9:143–150.
Jia HP, Kline JN, Penisten A, Apicella MA, Gioannini TL, Weiss J, McCray PB. Jr. Endotoxin responsiveness of human airway epithelia is limited by low expression of MD-2. Am J Physiol Lung Cell Mol Physiol. 2004;287:L428–L437.
Wang Q, Nagarkar DR, Bowman ER, Schneider D, Gosangi B, Lei J, Zhao Y, McHenry CL, Burgens RV, Miller DJ, et al. Role of double-stranded RNA pattern recognition receptors in rhinovirus-induced airway epithelial cell responses. J Immunol. 2009;183:6989–6997.
Regueiro V, Moranta D, Campos MA, Margareto J, Garmendia J, Bengoechea JA. Klebsiella pneumoniae increases the levels of Toll-like receptors 2 and 4 in human airway epithelial cells. Infect Immun. 2009;77:714–24.
Adamo R, Sokol S, Soong G, Gomez MI, Prince A. Pseudomonas aeruginosa flagella activate airway epithelial cells through asialoGM1 and toll-like receptor 2 as well as toll-like receptor 5. Am J Respir Cell Mol Biol. 2004;30:627–34.
Hikmet F, Méar L, Edvinsson Å, Micke P, Uhlén M, Lindskog. The protein expression profile of ACE2 in human tissues. Molecular Systems Biology. 2020;16 (7):e9610.
Donoghue M, Hsieh F, Baronas E, Godbout K, Gosselin M, Stagliano N, et al. A novel angiotensin-converting enzyme-related carboxypeptidase (ACE2) converts angiotensin I to angiotensin 1-9. Circulation Research. 2000;87(5):E1–E9.
Wang H, Yang P, Liu K, Guo F, Zhang Y, Zhang G, Jiang C. SARS coronavirus entry into host cells through a novel clathrin- and caveolae-independent endocytic pathway. Cell Research. 2008;18(2):290–301.
Imai Y, Kuba K, Penninger JM. The discovery of angiotensin-converting enzyme 2 and its role in acute lung injury in mice. Experimental Physiology. 2008;93(5):543-548.
Look DC, Walter MJ, Williamson MR, Pang L, You Y, Sreshta JN, Johnson JE, Zander DS, Brody SL. Effects of paramyxoviral infection on airway epithelial cell Foxj1 expression, ciliogenesis, and mucociliary function. Am. J. Pathol. 2001;159:2055-2069.
Brody SL, Yan XH, Wuerffel MK, Song SK, Shapiro SD. Ciliogenesis and left-right axis defects in forkhead factor HFH-4-null mice. Am. J. Respir. Cell Mol. Biol. 2000;23:45-51.
Escotte S, Al Alam D, Le Naour R, Puchelle E, Guenounou M, Gangloff SC. T cell chemotaxis and chemokine release after Staphylococcus aureus interaction with polarized airway epithelium. Am J Respir Cell Mol Biol. 2006;34:348–354.
Egesten A, Eliasson M, Johansson HM, Olin AI, Morgelin M, Mueller A, Pease JE, Frick IM, Bjorck L. The CXC chemokine MIG/CXCL9 is important in innate immunity against Streptococcus pyogenes. J Infect Dis. 2007;195:684–693.
Mayer AK, Muehmer M, Mages J, Gueinzius K, Hess C, Heeg K, Bals R, Lang R, Dalpke AH. Differential recognition of TLR-dependent microbial ligands in human bronchial epithelial cells. J Immunol. 2007;178:3134–3142.
Bergsbaken T, Fink SL, Cookson BT. Pyroptosis: host cell death and inflammation. Nat Rev Microbiol. 2009;7:99–109.
Nakane A, Minagawa T, Kato K. Endogenous tumor necrosis factor (cachectin) is essential to host resistance against Listeria monocytogenes infection. Infect Immun. 1988;56:2563–2569.
Subauste MC, Proud D. Effects of tumor necrosis factor-alpha, epidermal growth factor and transforming growth factor-alpha on interleukin-8 production by, and human rhinovirus replication in, bronchial epithelial cells. Int Immunopharmacol. 2001;1:1229–1234.
Drickamer K. Two distinct classes of carbohydrate-recognition domains in animal lectins. J Biol Chem. 1988;263:9557–9560.
Jones DE, Bevins CL. Defensin-6 mRNA in human Paneth cells: implications for antimicrobial peptides in host defense of the human bowel. FEBS Lett. 1993;315:187–192.
Bals R, Weiner DJ, Meegalla RL, Wilson JM. Transfer of a cathelicidin peptide antibiotic gene restores bacterial killing in a cystic fibrosis xenograft model. J Clin Invest. 1999;103:1113–1117.
Sim SH, Liu Y, Wang D, Novem V, Sivalingam SP, Thong TW, Ooi EE, Tan G. Innate immune responses of pulmonary epithelial cells to Burkholderia pseudomallei infection. PLoS ONE. 2009;4:e7308.
Ravindra NG, Alfajaro MM, Gasque V, et al. Single-Cell longitudinal analysis of SARS-CoV-2 infection in human airway epithelium identifies target cells, alterations in gene expression, and cell state changes. PLoS Biol. 2021;19:e3001143.
Sungnak W, Huang N, Bécavin C, et al. SARS-CoV-2 entry factors are highly expressed in nasal epithelial cells together with innate immune genes. Nat Med. 2020;26:681–7.
Pinto AL, Rai RK, Brown JC, et al. Ultrastructural insight into SARS-CoV-2 attachment, entry and budding in human airway epithelium. bioRxiv. 2021;13(1):1609.
Hou YJ, Okuda K, Edwards CE, et al. SARS-CoV-2 reverse genetics reveals a variable infection gradient in the respiratory tract. Cell. 2020;182:429–46.
Hartshorn KL, Crouch EC, White MR, et al. Evidence for a protective role of pulmonary surfactant protein D (SP-D) against influenza A viruses. J Clin Invest 1994;94:311–9.
Yee M, Domm W, Gelein R, et al. Alternative progenitor lineages regenerate the adult lung depleted of alveolar epithelial type 2 cells. Am J Respir Cell Mol Biol. 2017;56:453–64.
Toulmin S, Bhadiadra C, Paris A, et al. Type II alveolar cells with constitutive expression of MHCII and limited antigen presentation capacity contribute to improved respiratory viral disease outcomes. bioRxiv. 2021; 12(1):3993.
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative commons Attribution 4.0 International (CC BY 4.0), яка дозволяє іншим особам вільно поширювати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи в цьому журналі.
Автори, направляючи рукопис до редакції журналу «Morphologia», погоджуються з тим, що редакції передаються права на захист і використання рукопису (переданого до редакції матеріалу, в тому числі таких об'єктів, що охороняються авторським правом, як фотографії автора, малюнки, схеми, таблиці і т.п.), в тому числі на відтворення в пресі і в мережі Інтернет; на поширення; на переклад рукопису на будь-які мови; експорту та імпорту примірників журналу зі статтею Авторів з метою поширення, доведення до загального відома. Зазначені вище права Автори передають Редакції без обмеження терміну їх дії і на території всіх країн світу без обмеження.
Автори гарантують, що вони мають виняткові права на використання матеріалів, переданих до редакції. Редактори не несуть відповідальності перед третіми особами за порушення гарантії, надані авторами. Розглянуті права передаються до редакції з моменту підписання поточної публікації для публікації. Відтворення матеріалів, опублікованих в журналі іншими особами та юридичними особами, можливе лише за згодою редакції, з обов'язковим зазначенням повної бібліографічного посилання первинної публікації. Автори залишають за собою право використовувати опублікований матеріал, його фрагменти і частини для навчальних матеріалів, усні презентації, підготовку дисертації дисертації з обов'язковою бібліографічною посиланням на оригінальну роботу. Електронна копія опублікованій статті, що завантажується з офіційного веб-сайту журналу в форматі .pdf, може бути розміщена авторами на офіційному веб-сайті їх установ, будь-яких інших офіційних ресурсах з відкритим доступом.
